本文目录一览：
- 1、血红蛋白的解释
- 2、血红蛋白的意思？
- 3、血红蛋白简介
- 4、血红蛋白的英文缩写
- 5、血红蛋白浓度计算公式是什么？
- 6、血红蛋白简称英文
- 7、血红蛋白的相对分子质量是多少
- 8、血红蛋白正常值是多少
- 9、【血红蛋白的生物学特性】 血红蛋白偏高
血红蛋白的解释
血红蛋白的解释[hemoglobin, haemoglobin] 一种含铁的蛋白 色素 ,存在于脊椎 动物 的红细胞内,主要功能在于从肺运输氧气到全身各 组织 词语分解 血红的解释 鲜红 蛋白的解释 指一类纤维状的蛋白质如骨胶原,角朊,丝纤蛋白,通常不溶于含水溶剂 并且 抗化学试剂 蛋清详细解释.包在蛋黄周围，由蛋白质组成的透明的胶状 物质 。也称蛋清。煮熟后呈白色。.指蛋白质。
血红蛋白的意思？
注音 ㄒㄩㄝˋ ㄏㄨㄥˊ ㄉㄢˋ ㄅㄞˊ
拼音 xuè hóng dàn bái
词性 名词
基本释义
⒈ 一种含铁的蛋白色素，存在于脊椎动物的红细胞内，主要功能在于从肺运输氧气到全身各组织。
英hemoglobin, haemoglobin;
国语辞典修订本 血红蛋白「ㄒㄩㄝˋ ㄏㄨㄥˊ ㄉㄢˋ ㄅㄞˊ」
⒈ 由原血红素基与球蛋白组成。是血液中的一种含铁化合物，用以运送氧气和一部分二氧化碳。
血红蛋白简介
目录 1 拼音 2 英文参考 3 概述 4 血红蛋白的别名 5 血红蛋白的医学检查 5.1 检查名称 5.2 分类 5.3 取材 5.4 血红蛋白的测定原理 5.5 试剂 5.6 操作方法 5.7 正常值 5.8 化验结果临床意义 5.9 附注 5.10 相关疾病 6 参考资料 1 拼音 xuè hóng dàn bái
2 英文参考 hemoglobin [WS/T 476—2015 营养名词术语]
3 概述 血红蛋白（hemoglobin）是人体血液中一类红色含铁的携氧蛋白质[1]。包括脱氧血红蛋白、氧合血红蛋白、硫化血红蛋白、碳氧血红蛋白和高铁血红蛋白[1]。
血红蛋白是血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。每个血红蛋白分子由4个血红素基团与珠蛋白构成，每个血红素又由4个吡咯环组成，在环中央有一个铁原子。血红蛋白主要功能是运输氧，也有维持血液酸堿平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。血红蛋白中的铁在二价状态时，可与氧呈可逆性结合（氧合血红蛋白）；如果铁氧化为三价状态，血红蛋白则转变为高铁血红蛋白，就失去了载氧能力。铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基（α2β2），每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构（见蛋白质）。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。
血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。
血红蛋白与一氧化碳的亲和力是与氧的亲和力的200倍，破坏血红蛋白的运氧功能是煤气中毒的原因。
4 血红蛋白的别名 血色素
5 血红蛋白的医学检查 测定血红蛋白含量使用的方法有四种：①比色法。这是临床上使用最广泛的方法，它可分为目视比色和光电比色两类，后者根据所用的稀释液不同，再分为氰化高铁血红蛋白法、堿化血红蛋白法、酸化血红蛋白及氧合血红蛋白法。良好的稀释液必须能使血中所有的血红蛋白都转变为一种稳定的血红蛋白衍生物，以便能测出血中血红蛋白总量。氰化高铁血红蛋白法基本上具备了这个优点，它能使除了硫化血红蛋白（正常人血中极少）以外的所有血红蛋白都变成稳定的氰化高铁血红蛋白。所以用这种方法测得的结果准确，重复性好。因此氰化高铁血红蛋白法已成为国际上测定血红蛋白的标准方法。血红蛋白目视比色法准确性差，国外已被淘汰。但该法简便，经济，目前仍在有些基层医疗单位使用。②测铁法。③测氧法。此二方法复杂，不适于常规使用。④比重法。该法准确性差。
5.1 检查名称 血红蛋白
5.2 分类 临床血液检查 > 红细胞
5.3 取材 血液
5.4 血红蛋白的测定原理 血红蛋白（Hb）被高铁氰化钾氧化为高铁血红蛋白（Hi）再与氰化钾作用，形成稳定的棕红色氰化高铁血红蛋白（HiCN），比色测定。
5.5 试剂 （1）稀释液：高铁氰化钾200mg，氰化钾50mg，磷酸二氢钾140mg，置1L容量瓶中，加水溶解，再加入TritonX100或国产乳化剂OP，0.5～1.0ml，加水至刻度，校正pH值为7.0～7.4，棕色瓶贮存，置室内暗处可稳定数月。
（2）标准曲线：取市售HiCN标准液四支，50、100、150、200g/L（已稀释为1∶251）在540nm，光径1.0cm，读取吸光度，以标准液参考值为横坐标，以吸光度为纵坐标，绘制标准曲线。
5.6 操作方法 取血液20μl，加入稀释液5ml中，混匀，静置5min后用分光光度计或比色计测定，于540nm波长，或绿色滤光片，用水校正吸光度为零点，测吸光度计算或查标准曲线，即得结果。
5.7 正常值 男性：130～170g/L；女性：110～150g/L；新生儿：170～200g/L；儿童：
120～150g/L。
5.8 化验结果临床意义 （1）生理性增加：新生儿，高原居住等。
（2）病理性增加：真性红细胞增多症，代偿性红细胞增多症。
（3）减少：各种贫血，白血病、产后、失血后等。
5.9 附注 HicN是目前血红蛋白各种测定法中最准确的方法，除Hbs、HbC外其他血红
蛋白均可转化成HiCN，本文介绍试剂为国际血液学标准化委员会（ICSH）所推荐。由于HiCN的毫摩尔吸光系数得到国际公认，故可用经严格校准的高级分光光度计根据吸光系数直接计算，此种计算并非检验科常规方法。其计算公式如下：
表示540nm测得吸光度，251为血液稀释倍数，11.0为Hb分子单体毫摩尔吸光系数，1.0是光径，16114.5是单体分子量，除1000即由毫克（mg）换算为克（g）。
稀释液应贮存于棕色玻璃瓶中，不得贮存于塑料瓶中，否则氰离子吸附于塑料瓶壁，使测定结果偏低。
稀释液含氰化钾，切勿用口吸液。测定后废液应加入等量水稀释，并按每升加次氯酸钠溶液35ml，混匀，敞开容器，放置一夜后排入下水道。
血红蛋白测定尚有多种方法，目前所报道的方法均未建立本身的标准物，采用此类方法务请慎重，须以HiCN法为参考法进行评价后方可使用。尤须注意现在市售血红蛋白质控液均为HiCN法质控液，用于其他方法会有明显偏倚。
5.10 相关疾病
血红蛋白的英文缩写
血红蛋白的英文缩写为HGB或Hb。
血红蛋白是血液中负责运输氧气和二氧化碳的分子，因为含有血红素辅基而呈红色，所以称为血红蛋白。. 血红蛋白的英文是haemoglobin（英）或hemoglobin（美）。
血红蛋白
血红蛋白由4条肽链构成一个四面体构型，肽链之间没有共价连接，所以每条肽链叫做一个亚基，四个亚基之间的位置关系就是它的四级结构了。
血红蛋白四级结构
因为其结构稳定，所以不易与氧结合。乍看起来，这似乎对运氧不利。其实，对运输来说，绝对的结合力高低并不重要，重要的是结合力的变化幅度。如果蛋白与氧一直紧密结合，就很难放出，起不到运输作用了。比如骨骼肌中的肌红蛋白，对氧的亲和力很高，就只能储存氧。
血红蛋白浓度计算公式是什么？
mcv，mch，mchc三者计算公式是mchc=每升血液中血红蛋白浓度（g）/每升血液中红细胞比容。
拓展资料如下：
平均血红蛋白浓度是指血液通过离心后仅获取的剩下红细胞中血红蛋白的比例。平均红细胞体积(MCV)测试，平均红细胞血红蛋白含量(MCH)，平均红细胞血红蛋白浓度(MCHC)三个数据的平均水平，根据红细胞计数的测定，血红蛋白和红细胞压积的结果并确定贫血有一定的参考价值。
血红蛋白水平是正常的或高的，表明体内含有丰富的铁。血红蛋白含量低，说明体内缺铁，进而影响血红蛋白的合成和氧的承载能力，导致贫血，阻碍人体正常生理活动。推算公式:MCHC=MCH/MCV=Hb/Hct(g/l,习惯用%化表示,老外来的,没办法)。
理解为离心仅剩下红细胞(白细胞等忽略)后,血红蛋白的比例,化验介绍：红细胞平均体积（MCV）、红细胞平均血红蛋白量（MCH）、红细胞平均血红蛋白浓度（MCHC）3种平均值，是根据红细胞计数、血红蛋白测定和红细胞比积结果计算出来的，对贫血的鉴别有一定的价值。
红细胞平均体积（MCV）红细胞平均血红蛋白量（MCH）红细胞平均血红蛋白浓度（MCHC）大细胞性贫血94～160fl32～50pg32～36%正细胞性贫血80～90fl27～31pg32～36%单纯小细胞性贫血72～80fl21～24pg32～36%小细胞低色素贫血50～80fl21～29pg24～30%。
生理性增高：住在高原地区的居民其红细胞和血红蛋白往往高于平原地区的居民。饮水过少或出汗过多，排除水分过多可导致暂时性的血液浓缩，造成红细胞和血红蛋白轻度升高。新生儿则为生理性增高。
血红蛋白简称英文
血红蛋白英文缩写为HGB或Hb。血红蛋白是红细胞内运输氧的特殊蛋白质，是使血液呈红色的蛋白，由珠蛋白和血红素组成，其珠蛋白部分是由两对不同的珠蛋白链（α链和β链）组成的四聚体。
HB就是血红蛋白的英文缩写。血红蛋白俗称血色素，是人体一种色素蛋白，主要存在于人体的红细胞内，并且血红蛋白在人体发挥着重要的生理功能，主要作用就是运输氧气和二氧化碳，与血红蛋白的特殊结构密切相关。1分子的血红蛋白可以结合4分子的氧气，血红蛋白可以与氧气结合，形成氧合血红蛋白。
随着血液循环运输到组织器官，然后氧气与血红蛋白分离，供机体组织器官新陈代谢使用，同时又把器官代谢产生的二氧化碳与血红蛋白结合，形成碳氧血红蛋白，然后运输到肺部，通过呼吸排出体外。
血常规检查的意义：
一、红细胞系统。
1、病理性减少红细胞生成减少，见于白血病等病；
2、破坏增多，见于急性大出血、严重的组织损伤及血细胞的破坏等；
3、合成障碍，见于缺铁、维生素B12的缺乏等。
二、白细胞。
1、生理性白细胞计数增高见于剧烈运动、进食后、妊娠、新生儿。
2、病理性白细胞增高见于急性化脓性感染、尿毒症、白血病、组织损伤、急性出血等。
3、病理性白细胞减少见于再生障碍性贫血、某些传染病、肝硬化、脾功能亢进、放疗化疗等。
三、血小板计数减低。
1、骨髓造血功能受损，如再生障碍性贫血，急性白血病。
2、血小板破坏过多，如脾功能亢进。
3、血小板消耗过多，如弥散性血管内凝血等。
血红蛋白的相对分子质量是多少
人体的血红蛋白是一种含铁的蛋白质大分子,它的相对分子质量是64500
血红蛋白的分子式是C3032H4816O812N780S8Fe4.蛋白质的基本组成单位是氨基酸.蛋白质基本上由20种常见氨基酸按不同序列组成,氨基酸则由遗传密码决定.蛋白质分子的物理、化学特性由氨基酸的三维结构决定.一种很特殊的蛋白质称为酶.
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血红蛋白正常值是多少
首先：我国规定的血红蛋白正常值标准：血红蛋白（Hb）：成年男性（120-160克/升），成年女性（110-150克/升）。临床上以血红蛋白值作为判断贫血的依据。正常成人血红蛋白值90-110克/升属轻度贫血；60-90克/升属中度贫血；30-60克/升属重度贫血。
其次：我国规定的血红蛋白正常值标准，比国际规定的标准低10克/升。因为我国居民的血红蛋白值偏低，所以有此规定。现在有很多学者在呼吁：不能因为我国居民血红蛋白值偏低，就降低正常值标准，我国的标准应该跟国际接轨，从而提醒大家对缺铁、贫血的重视。
最后：90%以上的贫血是缺铁性贫血。机体从缺铁到贫血，一般要经历数月时间：首先是储存铁耗尽，然后是红细胞生成缺铁期，最后才到贫血期。临床上比较关注的是贫血，其实，贫血之前，缺铁对健康已经产生了危害。
【血红蛋白的生物学特性】 血红蛋白偏高
摘 要 有研究表明，血红蛋白不仅具有运输氧和二氧化碳的功能,而且还具有储存能量、维持血液渗透压和血压、调节血浆酸碱平衡、抗菌、类氧化酶和过氧化酶活性的作用,属于多功能蛋白。血红蛋白已成为研究蛋白质多重生物学功能的理想模式分子。
关键词 血红蛋白 生物学功能
中图分类号：Q74文献标识码：A
动物在呼吸时，氧气和二氧化碳都要由血液内的特殊运载蛋白来运输。这类参与动物呼吸作用的蛋白质家族统称为呼吸蛋白。Hb是呼吸蛋白家族的成员之一。Hb的主要功能是运输氧和二氧化碳,近年的研究表明，Hb还具有储存能量、维持血液渗透压和血压、调节血浆酸碱平衡、抗菌、类氧化酶和过氧化酶活性的作用,属于多功能蛋白。Hb已成为研究蛋白质多重生物学功能的理想模式分子。
1 Hb的结构特点
血红蛋白（hemoglobin，Hb）是生物体内负责运载氧的蛋白质，也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。Hb由四个亚基构成，每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下盘绕折叠成球形结构称之为珠蛋白，珠蛋白把血红素分子抱在里面。血红素是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个Fe2+ 配位结合，珠蛋白肽链中第8位的组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与Fe2+配位结合，Fe2+居于环中，Fe2+的6个配位键中有4个与吡咯环的N配位结合，1个与近端的HisF8结合，第6个用来结合O2等外源性配体，未结合配体时该配位键是空的，故生理状态下Hb的血红素-铁是“五配位”形式。当Hb不结合氧分子时，就有一个水分子从卟啉环下方与Fe2配位结合，4个珠蛋白亚基之间的相互作用力很强,因此没结合氧的血液呈淡蓝色。当Hb与氧结合时，则一个氧分子就顶替了水分子的位置形成氧合血红蛋白(HbO2)，使血液呈鲜红色。每个珠蛋白结合1个血红素，其Fe2+可逆地结合1个氧分子。
因Hb所含亚基不同可将其分为不同的亚型，人体发育的不同阶段，红细胞内所含的血红蛋白亚型也不同。正常人出生后有血红蛋白A（ 2 2）、血红蛋白A2（ 2 2）、胎儿血红蛋白（ 2 2）三种类型。
2 血红蛋白基因的表达及进化
血红蛋白基因属于奢侈基因，是指导合成组织特异性蛋白的基因。Hb的不同肽链是由不同的遗传基因控制的。每个珠蛋白分子有二对肽链，一对是 链由141个氨基酸残基构成，含较多组氨酸，其中 87位（即F8）的组氨酸与血红素铁结合，另一对是非 链，有 、 、 、 及 5种。 链含146个氨基酸残基、 93位的半胱氨酸易被氧化产生混合二硫化物及其它硫醚类质，可降低Hb稳定性。 链由146个氨基酸残基组成，仅有10个氨基酸与 链不同。 链虽由146个氨基酸组成，但与 链有39个氨基酸不同，且含有4个异亮氨酸，为 、 与 链所缺。
人类编码 珠蛋白的基因位于第16号染色体短臂(16p13.3)，每条染色体上有2个 基因 1和 2； 珠蛋白基因位于第11号染色体短臂1区2带(11p1.2)。 和 珠蛋白基因位于第11染色体的11p13和11pter中间， 、 、 呈连锁关系。
现在普遍认为原始血红蛋白基因与藻蓝素基因共同起源于同一始祖血蛋白基因，通过内含子的插入、滑链错配和缺失等不同机制逐渐演化出更多的血红蛋白基因。植物、动物共同的血红蛋白基因继续分别进化为植物血红蛋白基因和动物血红蛋白基因。动物血红蛋白基因有些丢失中心内含子进化为节肢动物血红蛋白基因，某些节肢动物的血红蛋白基因通过编码区的改变和调控区的变化继续进化成脊椎动物的、等球蛋白基因。①
3 血红蛋白的生物学功能
Hb除具有运输O2和CO2的功能外,还具有运输硫化物、调节血浆酸碱平衡、维持血浆渗透压和血压、抗菌免疫等多种生物学功能，是目前研究最多的呼吸蛋白分子。
3.1 Hb的载氧功能
Hb 的载氧功能与其亚基结构的2种状态有关。在含氧丰富的肺中，亚基结构呈松弛状态（R 状态），O2极易与血红素结合成HbO2，HbO2将氧运载至需氧组织；在缺氧组织中，亚基处于紧张状态（T状态），血红素不能与氧结合，HbO2快速解离， 将O2释放。②Hb与O2结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个O2与Hb的一个亚基结合，与O2结合之后的珠蛋白结构发生变化，引起整个Hb结构的变化，这种变化使第二个O2更容易与Hb的另一个亚基结合，以此类推直到构成Hb的四个亚基分别与四个O2结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个O2的离去会刺激另一个O2的离去，直到完全释放所有的O2，这种现象称为协同效应。血红素分子结构由于协同效应，Hb与O2的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，其结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，Hb可以充分地与O2结合，在体内其它组织处则可以充分地释放所携带的O2。当环境中的氧含量过高或过低的时，氧结合曲线却非常平缓，Hb与O2的结合率没有显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
3.2 Hb的维持血压功能
研究发现，Hb在通过血液运输氧的同时，可以释放自身产生的NO来补充因代谢而失去的NO。NO 能扩张毛细血管，控制毛细血管内的血流量，起到稳定血压的作用。Hb所释放的NO具有一股“冲刺力”的作用，能够帮助O2到达人体的各种组织，并且这种NO又能帮助Hb清除CO2等废物。
3.3 Hb的抗菌免疫功能
法国学者Nedjar-Arroume等利用纯化的Hb片段研究发现，Hb片段对大肠杆菌、肠炎沙门氏菌、藤黄微球菌A270和无毒李斯特菌具有明显的抑菌活性 。新加坡学者Jiang 等 研究发现Hb能有效抗金黄色葡萄球菌和铜绿假单胞菌等细菌，具有杀灭致病细菌的作用。周新娥③等在大鼠体内的试验证明，人Hb及其片段具有体外抑制细菌的作用, 而且Hb在大鼠体内能减轻大肠杆菌感染炎症的程度。免疫学认为,当人体受到细菌入侵时,首先启动细胞免疫，即在识别异己的基础上，调动免疫细胞杀死入侵细菌。细胞免疫反应涉及多个步骤,需要很长时间才能完成。近年研究发现,当人体与入侵微生物作战时,红细胞内的Hb会释放出活性氧,活性氧能迅速杀死入侵的致病微生物。并且,病原体越厉害, Hb产生的活性氧就越多。虽然Hb自动氧化率很低, 但是产生活性氧的能力很强，这可能与超氧化物岐化酶的活性有关。Kawano 等研究发现当 Hb 自动氧化成高铁血红蛋白时,具有一种类过氧化物酶的活性,能催化产生超氧阴离子,进而产生有毒的衍生物,如羟基自由基等起到灭菌的作用。Decker 等认为，动物机体可任意利用入侵微生物的毒力因子，使自身的Hb自动氧化而获得强力的制造活性氧的能力, 产生大量的活性氧介导抗菌功能, 有效地杀灭入侵微生物。并认为这一直接抗菌机制的存在可能已超过了50亿年并不断地被强化。活性氧对抑制能产生胞外蛋白酶等毒力因子的有毒细菌十分有效，即便某些病原菌对抗生素产生了抗药性,但仍有可能被Hb产生的活性氧所杀死。Hb抑菌功能的发现对临床治疗已产生抗生素抗药性的病原菌尤为重要。Hb已被学术界认为是动物体内的一种重要的免疫分子。④
3.4 Hb能维持血浆渗透压稳定
Hb能维持血浆酸碱平衡和渗透压稳定，具有波尔效应。Hb分布于血浆和血细胞内，在血细胞内的Hb分子量较小，一般在2万至12万，而血浆中的Hb分子量较大，从40万至几百万。溶解血浆中的Hb大分子实际上是由Hb分子聚集而成的，血浆中溶解的大分子数目增加使血浆胶体渗透压增加，而胶体渗透压增加会影响组织液的生成及肾脏的滤过作用等，起调节血浆渗透压的作用。⑤
4 结语和展望
Hb等呼吸蛋白的主要功能是运载O2，但基因结构的变异导致Hb等呼吸蛋白的结构多变并衍生出更多的功能，成为多功能蛋白。随着Hb等呼吸蛋白的抗菌免疫能力以及类氧化酶、过氧化酶活性等多种功能的不断发现，越来越引起研究者的兴趣。今后，对Hb的研究将着重探索其新功能及作用机理,尤其是在非特异性免疫反应中所发挥的作用。对Hb 的深入研究，将有助于拓展人们对Hb所肩负的多重生物学功能的认知，也可为人们开发抗菌、抗病毒药物提供新的思路。
注释
① 汪青,项荣花,包永波,林志华.动物血红蛋白研究进展[J].宁波大学学报(理工版),2011.24(2):20-24.
② 王镜岩,朱胜庚,徐长法.生物化学(上册)[M].北京:高等教育出版社,2002:257-270.
③ 周新娥,欧阳运薇,潘小玲,等.人血红蛋白及其片段体内外抗菌活性研究[J].四川大学学报:医学版,2008.39(3):355-359.
④ 张亚南,樊廷俊,徐彬,荆昭.动物呼吸蛋白的研究进展[J].山东大学学报(理学版),2009.44(9):1-5.
⑤ 郭祖宝.动物体内呼吸色素的种类及其分布[J].生物学教学,2006.31(1):64.
